경상국립대학교 자연과학대학 생명과학부 권은주 교수는 영남대학교 김동영 교수 연구팀과 공동 연구로 단백질-아르지닌 인산화효소 복합체(McsAB)의 구조를 규명하고 효소 활성화 원리를 제시했다.

단백질의 공유 결합성 변형은 세포 내 단백질의 활성과 기능을 조절하는 주요 방식이다. 다양한 형태의 단백질 변형 가운데 인산화(phosphorylation)는 가장 보편적인 것으로 대사 작용, 기억, 신호전달 등 세포 내 모든 작용의 조절과 관련돼 있다. 단백질의 인산화는 수산화기(-OH)를 가지는 아미노산이 주요 표적이지만 모든 극성 아미노산이 인산화가 가능하다.

그람 양성균에는 균-특이적으로 단백질의 아르지닌을 인산화하는 효소가 존재한다. 열충격 조건에서 이 효소가 활성화하며 아르지닌-인산화를 통해 특정 단백질을 분해한다.

단백질의 인산화-아르지닌은 진핵세포의 유비퀴틴에 대응하는 신호라 할 수 있다. 단백질의 분해를 조절하는 과정에서 단백질-아르지닌 인산화효소의 중요성은 잘 알려진 반면, 이 효소의 활성이 어떻게 조절되는지 명확히 밝혀지지 않았다.

연구팀은 단백질-아르지닌 인산화효소의 활성형 복합체 구조를 세계 최초로 규명하고 분자생물학적 분석을 통해 이 효소의 작용 원리를 제시했다.

권은주 교수는 "이번 연구는 분석이 어려워 기능을 명확히 제시하지 못했던 단백질-아르지닌 인산화효소 복합체의 구조를 규명했다"며 "논란이 있었던 이 효소의 조절 기작을 명확히 밝힌 것에 의의가 있으며 세균의 스트레스 반응을 이해하는 중요한 실마리가 된다"고 밝혔다.

이번 연구는 한국연구재단 램프사업 및 이학연구센터의 연구비 지원을 받았다. 연구 결과는 4월 넷째 주 '미국국립과학원회보(PNAS)'에 발표됐다.